多肽和蛋白质是细胞天然的重要有机化合物。它们都由氨基酸组成。氨基酸是天然存在的化合物,它们连接在一起形成肽、多肽和蛋白质。每个氨基酸都含有一个胺基(-NH2)和一个羟基(-COOH),以及一个特定的侧链(R 基)。侧链基团的大小、形状、电荷和反应活性各不相同,因此每个氨基酸都是独一无二的。有 20 种单体氨基酸能够以不同的组合连接在一起,从而使多肽和蛋白质具有高度的多样性。

什么是多肽?

多肽是通过共价肽键连接在一起的具有确定氨基酸序列的聚合物。肽键是两个氨基酸发生缩合反应的结果:一个氨基酸的羧基与相邻氨基酸的氨基发生反应,释放出一个水分子(H2O)。以肽键连接的氨基酸短链被称为肽。肽通常由最多 20-30 个氨基酸组成。由具有特定序列的氨基酸残基连接而成的较长链称为多肽。多肽可包含多达 4000 个残基。多肽的特点是由连接氨基酸链核心原子的重复序列形成的多肽骨架。附着在多肽骨架上的是氨基酸的特定侧链,即 R 基。多肽可以折叠成固定的结构,形成蛋白质。多肽构成了氨基酸残基的线性序列,形成了蛋白质的初级结构。

什么是蛋白质?

蛋白质是结构和功能复杂的分子。蛋白质一词用于描述一种或多种多肽折叠后形成的三维结构。蛋白质有四个层次的结构组织,多肽是一级结构。当多肽链形成 α 螺旋和 β 片时,蛋白质就形成了二级结构。蛋白质的三级结构是多肽链的完整三维组织。当蛋白质复合物中包含一条以上的多肽链时,蛋白质结构被称为四级结构。多肽链折叠形成蛋白质的基础是一条多肽链甚至两条或更多条多肽链的不同部分之间形成的许多微弱的非共价键。这些非共价键涉及多肽骨架上的原子以及侧链上的 R 基团,有三种类型:氢键、离子键和范德华键。大量的弱非共价键并行作用,它们的力量结合在一起,以确保折叠蛋白质结构的稳定性。 蛋白质结构的一个子结构是蛋白质结构域。它由多肽链中能够独立折叠成稳定结构的任何部分组成。每个结构域包含 40 至 350 个氨基酸。最小的蛋白质只有一个结构域,而大的蛋白质可包含多达几十个结构域。蛋白质的每个结构域通常都具有不同的功能。蛋白质的功能特性在很大程度上取决于它们的结构和形状,这使它们能够与其他分子发生物理相互作用。这些相互作用总是具有特异性和选择性。每种蛋白质都能通过其配体结合位点与一种或几种分子(称为配体)进行高亲和力结合。配体结合位点是蛋白质表面由多肽链折叠形成的空腔。蛋白质中不同的配体结合位点可以与不同的配体结合,从而调节蛋白质的功能,或帮助蛋白质移动到细胞中的特定部位。蛋白质的功能与其结构密切相关。一个氨基酸的改变会破坏其形状,导致功能丧失。

多肽和蛋白质的定义
多肽是由一定序列的氨基酸通过共价肽键连接而成的聚合物。
蛋白质是由一条或多条多肽链折叠而成的结构和功能复杂的分子。

多肽和蛋白质的结构差异
多肽结构简单,由以氨基酸链为核心的原子重复序列构成的多肽骨架组成。连接在多肽骨架上的是氨基酸的特定侧链,即 R 基团。
蛋白质是由一条或多条多肽链折叠成二级、三级或四级结构的复杂分子。
蛋白质的形状通过三种弱的非共价键保持稳定:氢键、离子键和范德华键。

多肽和蛋白质的功能
多肽的主要功能是作为更复杂蛋白质的主要结构。多肽缺乏三维结构,而这种结构可使蛋白质与配体结合并发挥功能。
蛋白质结构复杂,形状稳定,具有配体结合位点,因此能够与特定配体特异性地、高亲和力地结合,受到调控,并参与许多重要的细胞代谢途径。

多肽与蛋白质区别总结

多肽和蛋白质是细胞中天然存在的重要有机化合物。
虽然氨基酸是它们共同的主要成分,但多肽和蛋白质在结构和功能上存在很大差异:
多肽是由氨基酸通过共价肽键连接而成的简单聚合物,而蛋白质则是一种复杂的分子,其特点是由一条或多条多肽链折叠而成的稳定结构,并通过非共价键连接在一起。
多肽的主要功能是作为蛋白质的主要结构,而蛋白质是一种复杂的化合物,具有配体结合位点,使其能够与特定的不同分子结合,并在细胞中发挥功能活性。

多肽和蛋白质的区别

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