酶抑制剂是能够与酶结合以降低其催化活性的小分子和离子。酶抑制是生物系统中的一种重要控制机制。它也是许多药物有效降低疾病介导的酶活性的过程。酶抑制剂可分为不可逆和可逆两种。
什么是不可逆酶抑制剂？
不可逆抑制剂与酶紧密结合，因此从酶中解离的速度非常缓慢。它们可以与目标形成共价键或非共价键。
青霉素等许多重要药物都是不可逆的酶抑制剂。青霉素是一种抗生素，能够通过与转肽酶共价结合杀死细菌，从而阻止细菌细胞壁的合成。
另一个例子是阿司匹林，它能与环氧化酶形成共价键，从而减少炎症过程。
不可逆抑制剂可分为三类：基团特异性试剂、底物类似物和自杀式抑制剂。
基团特异性试剂可与酶的特定氨基酸残基结合，并对其进行不可逆的修饰。它们的特异性较低，能够与许多酶发生作用。
底物类似物与酶的底物结构相似，可以共价方式改变酶的活性位点残基。
自杀抑制剂是最具特异性的酶抑制剂。它们作为底物与酶结合，并通过催化反应进行处理。催化反应产生的中间产物可使酶共价失活。
什么是可逆酶抑制剂？
可逆抑制剂与酶形成非共价键。它们的特点是能迅速从目标物中解离。
可逆抑制剂可分为两大类：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。
当酶能与活性位点结合时，可逆抑制剂就具有竞争性，要么与抑制剂结合形成酶-抑制剂复合物(EI)，要么与底物结合形成酶-底物复合物(ES)。
在这种竞争性抑制的情况下，酶与底物或抑制剂的结合是相互排斥的：酶不可能同时与抑制剂和底物结合。
酶催化活性的降低是通过酶-底物复合物比例的降低来实现的。
增加底物浓度可以缓解酶的抑制作用。
在可逆的非竞争性抑制中，底物和抑制剂同时结合到酶的不同位点，使酶失去活性。这种抑制无法通过增加底物浓度来克服。
不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂的区别
不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂都能与酶结合，降低酶的催化活性。
不可逆抑制剂与目标酶紧密结合，酶-抑制剂复合物的解离非常缓慢。抑制作用是不可逆的。可逆抑制剂的特点是酶-抑制剂复合物解离迅速。抑制作用是可逆的。
不可逆抑制剂可分为三类：基团特异性试剂、底物类似物和自杀式抑制剂。可逆抑制剂分为两类：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。
不可逆的底物类似物和可逆的竞争性抑制剂通过模仿酶的特异性底物起类似作用。底物类似物不可逆地改变酶的活性位点，而竞争性抑制剂可通过增加底物浓度来逆转。
不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂的对比总结
不可逆和可逆酶抑制剂是能够与酶结合并使其失活的分子。
不可逆抑制剂通过改变活性位点并缓慢地与目标酶解离，从而更持久地发挥作用，而可逆抑制剂的特点是能迅速与酶解离，其抑制活性很容易逆转。
不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂的区别
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